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dc.creatorHOLANDA, Luiz Henrique Campos-
dc.date.accessioned2017-11-14T14:05:55Z-
dc.date.available2017-11-14T14:05:55Z-
dc.date.issued2017-
dc.identifier.citationHOLANDA, Luiz Henrique Campos. Análise conformacional da enzima protease do HIV-1 relacionada à resistência ao inibidor Nelfinavir. 2017. 80 f. Dissertação (Mestrado) – Universidade Federal do Pará, Núcleo de Medicina Tropical, Belém, 2017. Programa de Pós-Graduação em Doenças Tropicais.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufpa.br/jspui/handle/2011/9249-
dc.description.abstractThe Human Immunodeficiency Virus (HIV), which causes acquired immunodeficiency syndrome (AIDS), is a retrovirus that has highly virulent glycoproteins that invade the CD4 + T lymphocyte through its CCR4 and CXCR5 receptors. The biological cycle of HIV is mediated by the protease, transcriptase and integrase enzymes. HIV-1 protease is an enzyme that is present in the final phase of the biological cycle, where virus maturation occurs, and is an important pharmacological target. The main objective of this project is to verify the effects of the D30N, I84A and M46I mutations on the HIV-1 protease enzyme and the complex formation with the nelfinavir inhibitor through molecular dynamics and bioinformatics techniques. The results based on the structural analyzes showed structural differences between the studied systems. The 1OHR system presented a closed conformation, the systems D30N and D30N_I84A_M46I presented semi-open conformation and the D30N_I84A system presented open conformation, in which the latter presented lower free energy value and greater instability in the RMSD analyzes, however the greater flotation of residues Of amino acids. The theoretical analyzes showed the importance in the resistance of the double mutation D30N_I84A and the conformational restructuring capacity of the M46I mutation and catalytic capacity.pt_BR
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológicopt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Parápt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectInfecção viralpt_BR
dc.subjectDinâmica molecularpt_BR
dc.subjectBioinformáticapt_BR
dc.subjectProteasept_BR
dc.subjectHIVpt_BR
dc.subjectNelfinavirpt_BR
dc.subjectMutaçõespt_BR
dc.titleAnálise conformacional da enzima protease do HIV-1 relacionada à resistência ao inibidor Nelfinavirpt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentNúcleo de Medicina Tropicalpt_BR
dc.publisher.initialsUFPApt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULARpt_BR
dc.contributor.advisor1SOUSA, Maisa Silva de-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/1775363180781218pt_BR
dc.contributor.advisor-co1SILVA, Jerônimo Lameira-
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/7711489635465954pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/7039221755456336pt_BR
dc.description.resumoO Vírus da imunodeficiência humana (HIV), causador da síndrome da imunodeficiência adquirida (AIDS), é um retrovírus que possui glicoproteínas altamente virulentas que invadem o linfócito TCD4+ através de seus receptores CCR4 e CXCR5. O ciclo biológico do HIV é mediado pelas enzimas protease, transcriptase e integrase. A HIV-1 protease é uma enzima que está presente na fase final do ciclo biológico, onde ocorre a maturação do vírus e é um importante alvo farmacológico. O objetivo principal deste projeto é verificar os efeitos das mutações D30N, I84A e M46I na enzima protease HIV-1 e na formação do complexo com o inibidor nelfinavir através de técnicas de dinâmica molecular e bioinformática. Os resultados baseados nas análises estruturais mostraram diferenças estruturais entre os sistemas estudados. O sistema 1OHR apresentou uma conformação fechada, os sistemas D30N e D30N_I84A_M46I apresentaram conformação semi-aberta e o sistema D30N_I84A apresentou conformação aberta, em que o último apresentou menor valor de energia livre e maior instabilidade nas análises de RMSD, porém a maior flutuação de resíduos de aminoácidos. As análises teóricas mostraram a importância na resistência da dupla mutação D30N_I84A e a capacidade de reestruturação conformacional da mutação M46I e capacidade catalítica.pt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Doenças Tropicaispt_BR
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