Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia - PPGBIOTEC/ICB

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O Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia (PPGBIOTEC) é um programa do Instituto de Ciências Biológicas (ICB) da Universidade Federal do Pará (UFPA). O PPGBIOTEC fornece a base teórica para o desenvolvimento de projetos em duas áreas de concentração e quatro linhas de pesquisa, definidas de acordo com a competência e experiência de orientação dos docentes do programa: Área de Bioprospecção: linhas de pesquisa: (i) química orgânica de biomoléculas e metabolômica; e (ii) genômica, transcriptômica, proteômica e bioinformática de microrganismos e plantas (Bactéria, Archaea e Eukarya). Área de Biotecnologia Aplicada: linhas de pesquisa: (i) saúde humana e veterinária; e (ii) produção de insumos e processos industriais.

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Acesso aberto (Open Access)
Caracterização molecular in silico de uma mono-oxigenase lítica de polissacarídeo cianobacteriana
(Universidade Federal do Pará, 2024-03) VIRGOLINO, Rodrigo Rodrigues; GONÇALVES, Evonnildo Costa; http://lattes.cnpq.br/8652560763793265; https://orcid.org/0000-0003-2221-1995 País de Nacionalidade Brasil
As mono-oxigenases líticas de polissacarídeos (LPMOs, do inglês Lytic polysccharide monooxygenases) são enzimas dependentes de cobre que catalisam a clivagem oxidativa de ligações glicosídicas β(1-4) e têm despertado grande atenção por se mostrarem importantes em aumentar a eficiência da degradação de substratos poliméricos recalcitrantes, em sinergismo com a ação de enzimas hidrolíticas, como uma função acessória. No entanto, as LPMOs atuam via clivagem oxidativa ao invés de hidrólise. Em aplicações industriais, LPMOs de origem fúngica são as mais frequentes, enquanto outros grupos taxonômicos têm sido descritos como possíveis fontes alternativas destas enzimas. No presente estudo, objetivou-se identificar e caracterizar in silico uma LPMO de origem cianobacteriana com funções putativas na despolimerização de quitina. A busca por similaridade de sequências e conservação de domínios com outras LPMOs já caracterizadas identificou uma proteína de 289 AAs da cianobactéria Mastigocoleus testarum da Ordem Nostocales, sendo uma provável LPMO da classe CAZy-AA10. Esta proteína é referida como MtLPMO10. A análise filogenética relevou que a MtLPMO10 é homóloga à proteína Tma12 da samambaia Tectaria macrodonta, com 52,11% de identidade, a qual foi a primeira LPMO caracterizada como proveniente do reino vegetal. A ocorrência de padrões estruturais e funcionais compartilhados com outras LPMOs da classe AA10, bem como a existência de variações nesses padrões estabelecidos, contribui para o entendimento das funções biológicas dessa classe de enzimas. A disposição terciária proteica predita pelo servidor AlphaFold apontou características estruturais comuns às LPMOs, em especial uma braçadeira de histidinas compostas pela His31 e His132 e um domínio similar à imunoglobulina composto de fitas beta antiparalelas. A simulação de dinâmica molecular (DM) permitiu avaliar a afinidade entre enzima e prováveis substratos, utilizando uma pose inicial baseada em dados obtidos da literatura. Houve estabilidade do complexo MtLPMO10-quitina durante 100ns de DM, enquanto o complexo MtLPMO10-celulose desfez-se em 30ns de DM. Também, houve uma menor distância Cu(I)-H4 no primeiro complexo, comparada à distância Cu(I)-H1 (médias 6,0 ± 0,7 Å e 7,9 ± 0,7 Å, respectivamente), sugerindo uma regioseletividade do tipo C4, como definido para a Tma12. Este estudo destaca a existência de mono-oxigenases líticas de polissacarídeos em cianobactérias, e abre caminho para novas investigações relacionadas a esta classe enigmática de enzimas e seu potencial uso em aplicações biotecnológicas.
Acesso aberto (Open Access)
Prospeção de aminoácidos tipo micosporinas (MAAs) em cianobactérias da Amazônia oriental
(Universidade Federal do Pará, 2014-06-30) ARAÚJO, Sanclayver Corrêa; GONÇALVES, Evonnildo Costa; http://lattes.cnpq.br/8652560763793265
Aminoácidos tipo micosporinas (MAAs) são compostos de baixa massa molecular solúveis em água, cuja biossíntese, pensava-se ocorrer pela via do ácido chiquímico em bactérias, fitoplâncton e macroalgas. Recentemente, evidências mostram sua biossíntese pela via das pentoses em uma cianobactéria. Devido seu alto coeficiente de extinção molar na região do UV, proporcionam proteção contra os efeitos deletérios da radiação ultravioleta tendo potencial para a utilização em protetores solares. Em trabalhos anteriores foi descrito um cluster biossintético para chinorina que consistia nas enzimas Dehidroquinato sintase, presente na via do chiquimato, O-metiltransferase, uma enzima assimiladora de ATP e um homólogo de NRPS. Foi verificado ainda que a enzima 2-epi-5-epi-valiolona sintase, enzima que interligaria a via das pentoses, poderia formar o intermediário cíclico 4-desoxigadusol, precursor dos MAAs. Neste trabalho foi feita uma abordagem genômica para a busca destes genes, de modo a investigar o potencial de produção de MAAs nas cianobactérias da Coleção Amazônia de Cianobactérias e Microalgas, CACIAM 14, CACIAM 53, CACIAM 54 e CACIAM 57, bem como uma análise por cromatografia líquida capilar acoplada a espectrometria de massas com fonte de ionização de Electrospray dos metabólitos em CACIAM 14. Os genes da Dehidroquinato sintase e da O-metiltransferase foram encontrados em todas as linhagens estudadas. Os genes da via das pentoses Ribulose-fosfato-3-epimerase e Transcetolase foram detectados nas linhagens CACIAM 14, CACIAM 53 e CACIAM 57, o que sugere que nestas linhagens os MAAs podem ser produzidos por ambas as vias enquanto que na linhagem CACIAM 54 que os MAAs podem ser produzidos apenas pela via do chiquimato. Na linhagem CACIAM 14, foram detectados os fragmentos de relação massa/carga 186 e 197 no mesmo tempo de retenção de um íon precursor de m/z 333, valor esse sugestivo da presença de chinorina. Dessa forma, as linhagens CACIAM 53, 54 e 57 são potencialmente produtoras de MAAs por possuírem os genes biossintéticos, e a linhagem CACIAM 14 é produtora de chinorina.

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