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dc.creatorDINIZ, Renata Silva-
dc.date.accessioned2017-08-28T14:43:19Z-
dc.date.available2017-08-28T14:43:19Z-
dc.date.issued2016-03-01-
dc.identifier.citationDINIZ, Renata Silva. Estruturas supramoleculares de α-lactoalbumina e glicomacropeptídeo: produção, caracterização, propriedades funcionais e carreamento de vitamina B2 e . 2016. 95 f. Tese (Doutorado) – Universidade Federal do Pará, Instituto de Tecnologia, Belém, 2016. Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufpa.br/jspui/handle/2011/9038-
dc.description.abstractThis study aimed to produce, characterize and verify the technical and functional properties of α-lactalbumin (α-la) and glycomacropeptide (GMP) supramolecular structures, and their potential in the food industry. The α-la/GMP supramolecular structures were prepared in a molar ratio of 1: 0.689, respectively. This proportion was defined by isothermal titration calorimetry and differential scanning calorimetry aided in determining the temperature values used since the formation of supramolecular structures was verified at higher and lower values than the denaturation temperature of the α-la. For GMP could not be established denaturation temperature, because it has no defined tertiary structure. The circular dichroism and fluorimetry analysis showed that there was interaction between α-la and GMP molecules. The supramolecular structures, in general, kept the α-helix secondary structures, but the intensity of these secondary structures may vary in the different conditions tested. The supramolecular structures have hydrophobic core. The particle size of supramolecular structures ranging from nano to micrometer, demonstrating that can be controlled through variables tested: pH (3.5 to 6.5) Heating temperature (25 to 75 °C) and heating time. The stability of supramolecular structures was evaluated by monitoring the particle size and the ζ potential at temperatures of 4 and 25 °C for 60 days. The supramolecular structures formed at pH 6.5 have higher system stability with ζ potential absolute values of approximately -30 mV. The morphology of supramolecular structures was determined by transmission electron microscopy and it was observed that proteins associated forming spherical structures. The foaming ability of supramolecular structures was evaluated by homogenization method, determining the increased volume, stability and expansion of the foam. It was found that the structures formed at pH 6.5 and 75 °C showed higher foaming ability. The emulsifying properties of the supramolecular structures were determined by the emulsifying activity index and emulsion stability index, using the turbidimetric method. However, the variables tested (pH, temperature and time) showed no effect on emulsifying properties. The surface tension of the supramolecular structures, determined by the Wilhelmy method showed a mean value of 50.825 mNm-1, demonstrating that the supramolecular structures can be effective in stabilizing emulsions and foam products. The supramolecular structures were able to encapsulate quercetin and vitamin B2, with maximum encapsulation efficiency of 98.64% and 31.11%, respectively. The stability of carrier systems was evaluated by monitoring the particle size and ζ potential for 60 days. For quercetin, systems prepared at pH 6.5 were stable for 60 days, while for vitamin B2, the stability of 60 days was demonstrated by the systems prepared at pH 3.5.pt_BR
dc.description.sponsorshipCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.description.sponsorshipCNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológicopt_BR
dc.description.sponsorshipFAPEMIG - Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas Geraispt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Parápt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectCiência de alimentospt_BR
dc.subjectCalorimetriapt_BR
dc.subjectProteínapt_BR
dc.subjectPotencial ζpt_BR
dc.subjectVitamina Bpt_BR
dc.subjectSoro de leitept_BR
dc.subjectα-lactoalbuminapt_BR
dc.subjectGlicomacropeptídeopt_BR
dc.subjectEncapsulaçãopt_BR
dc.titleEstruturas supramoleculares de α-lactoalbumina e glicomacropeptídeo: produção, caracterização, propriedades funcionais e carreamento de vitamina B2 e quercetinapt_BR
dc.title.alternativeSupramolecular structures of α-lactalbumin and glycomacropeptide: production, characterization, functional properties and encapsulation of vitamin B2 and quercetinpt_BR
dc.typeTesept_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Tecnologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFPApt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS::CIENCIA DE ALIMENTOSpt_BR
dc.contributor.advisor1SILVA, Luiza Helena Meller da-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2311121099883170pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/9103484258557926pt_BR
dc.description.resumoEste estudo teve como objetivo produzir, caracterizar estruturas supramoleculares de α- lactoalbumina (α-la) e glicomacropeptídeo (GMP) e verificar suas propriedades técnicofuncionais, para seu potencial uso na indústria de alimentos. As estruturas supramoleculares de α-la e GMP foram preparadas na razão molar de 1:0,689, respectivamente. Essa proporção foi definida por titulação calorimétrica isotérmica e as análises de calorimetria diferencial de varredura auxiliaram na determinação dos valores de temperatura empregados, uma vez que se verificou a formação das estruturas supramoleculares em valores maiores e menores que a temperatura de desnaturação da α-la. Para o GMP não foi possível estabelecer temperatura de desnaturação, pois esse macropeptídeo não apresenta estrutura terciária definida. As análises de dicroísmo circular e fluorimetria demonstraram que houve interação entre as moléculas de α-la e GMP. As estruturas supramoleculares, de uma forma geral, mantiveram estruturas secundárias do tipo α-hélice, porém a intensidade dessas estruturas secundárias variou nas diferentes condições testadas. As estruturas supramoleculares apresentaram núcleo hidrofóbico. Os tamanhos de partícula das estruturas supramoleculares variaram desde nano a micrômetros, demonstrando que podem ser controlados através das variáveis testadas: pH (3,5 a 6,5), temperatura de aquecimento (25 a 75 °C) e tempo de aquecimento. A estabilidade das estruturas supramoleculares foi avaliada pelo monitoramento do tamanho de partícula e pelo potencial ζ, nas temperaturas de 4 e 25 °C, durante 60 dias. As estruturas supramoleculares formadas em pH 6,5 apresentaram maior estabilidade do sistema, com valores absolutos de potencial ζ de aproximadamente -30 mV. A morfologia das estruturas supramoleculares foi determinada or microscopia eletrônica de transmissão e observou-se que as proteínas se associaram formando estruturas esféricas. A capacidade de formação de espuma das estruturas supramoleculares foi avaliada pelo método de homogeneização, determinando-se o aumento do volume, a estabilidade e a expansão da espuma. Verficou-se que as estruturas formadas em pH 6,5 e temperatura de 75 °C apresentaram maior capacidade de formação de espuma. As propriedades emulsificantes das estruturas supramoleculares foram determinadas pelos índices de atividade e estabilidade de emulsão, pelo método turbidimétrico. Porém, as variáveis testadas (pH, temperatura e tempo) não apresentaram efeito nas propriedades emulsificantes. A tensão superficial das estruturas supramoleculares, determinada pelo método Wilhelmy, apresentou valor médio de 50.825 mNm-1, demonstrando que as estruturas supramoleculares podem ser eficientes na estabilização de produtos com espuma e emulsões. As estruturas supramoleculares foram capazes de encapsular quercetina e vitamina B2, com eficiência de encapsulação máxima de 98,64% e 31,11%, respectivamente. A estabilidade dos sistemas carreadores foi avaliada pelo monitoramento do tamanho de partículas e potencial ζ durante 60 dias. Para a quercetina, os sistemas preparados em pH 6,5 foram estáveis por 60 dias, enquanto que, para a vitamina B2, a estabilidade por 60 dias foi demonstrada pelos sistemas preparados em pH 3,5.pt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentospt_BR
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